Contents
Kugelförmige Proteine
Kugelförmige Proteine, auch Sphäroproteine genannt, sind die am häufigsten vorkommenden Proteine in der Natur. Kugelförmige Proteine haben eine 3D-Molekülstruktur mit einer Form, die von einer Kugel bis hin zu einer Zigarre reicht. Normalerweise wird die Struktur eines globulären Proteins in drei oder vier Ebenen unterteilt.
Die Primärstruktur ist einfach die Sequenz von Aminosäuren , die die Peptidkette bilden. Die Peptidkette kann in einer geordneten und repetitiven Art und Weise gefaltet werden, und die Strukturen mit geordneten und repetitiven Konformationen werden als Sekundärstrukturen . Helices, β-Faltblätter und Turns sind drei wichtige Typen von Sekundärstrukturen. Kurven werden als Sekundärstruktur klassifiziert, obwohl ihre Strukturen geordnet, aber nicht wiederholt sind.
Die Tertiärstruktur ist die gesamte 3D – Struktur eines globulären Proteins und wird durch Falten der Helices und Blätter auf sich mit Windungen und Schleifen bilden , die Falten erzeugt werden . Die α-Helix- und β-Faltblatt-Regionen enthalten zufällige Knäuel, die unregelmäßig strukturierte Regionen bilden, die eine einzigartige Faltung der Polypeptidkette ermöglichen. Die Tertiärstruktur vieler globulärer Proteine kann durch die Anzahl der vorhandenen Peptidrückgratschichten und die von diesen Schichten erzeugten Anziehungskräfte charakterisiert werden.
Einige globuläre Proteine haben eine quaternäre Struktur , die gebildet wird, wenn sich zwei oder mehr globuläre Proteinmoleküle (Monomer) verbinden und eine multimere Einheit bilden. Hämoglobin ist ein gutes Beispiel für ein Protein mit Quartärstruktur.
Globuläre Proteine sind in Wasser löslich und neigen dazu, an Stoffwechselfunktionen beteiligt zu sein, im Gegensatz zu faserigen Proteinen, die dazu neigen, eine strukturelle Rolle zu spielen. Zu den gängigen globulären Proteinen gehören:
- Hämoglobin,
- Myoglobin,
- Immunglobin
- Insulin
- Enzyme
Was Sie über globuläre Proteine wissen müssen
- Globuläre Proteine sind stark verzweigte oder gewundene Strukturen und sind hauptsächlich für den Transport lebenswichtiger Nährstoffe wie Sauerstoff durch Hämoglobin verantwortlich.
- Globuläre Proteine bestehen nicht nur aus primären, sekundären, sondern auch aus tertiären und gelegentlich quartären Strukturen.
- Die Aminosäuresequenz ist bei globulären Proteinen unregelmäßig.
- Beispiele für globuläres Protein sind: Hämoglobin, Myoglobin, Insulin und Enzyme.
- Globuläre Proteine haben mehrere Funktionen, da sie zur Bildung von Enzymen, zellulären Botenstoffen und Aminosäuren verwendet werden.
- Globuläre Proteine reagieren empfindlicher auf Faktoren wie Temperatur und pH-Wert.
- Sie sind im Allgemeinen wasserlöslich und bilden Kolloide.
- Globuläre Proteine fungieren als funktionelles Protein, das Funktionen wie Enzyme als Botenstoffe beim Transport von Molekülen und Regulatoren ausführt.
Faserige Proteine
Faserproteine, auch Skleroproteine genannt, bestehen aus langgestreckten, parallel zueinander verlaufenden Polypeptidketten, die durch Quervernetzungen stabilisiert sind oder eine flächige Struktur aufweisen. Diese Fasern und Blätter sind mechanisch stark und wasserunlöslich. Faserproteine unterscheiden sich von globulären Proteinen durch ihre filamentöse, längliche Form. Die Rollen solcher Proteine umfassen Schutz und strukturelle Rolle durch die Bildung von Bindegewebe, Sehnen, Knochenmatrizen und Muskelfasern.
Faserproteine haben Aminosäuresequenzen, die eine besondere Art von Sekundärstruktur begünstigen, die wiederum den Proteinen besondere mechanische Eigenschaften verleiht. Skleroprotein besteht aus vielen Superfamilien, darunter Keratin, Collagen, Elastin und Fibrin . Die α- Keratine sind faserige Proteine, die an der Struktur von Haaren, Fingernägeln und Hörnern beteiligt sind, und ihre Sekundärstruktur ist die α-Helix, wobei eine höhere Struktur die Coiled-Coil ist.
Fibroine (ein β-Keratin ) sind faserige Proteine, die Seiden- und Spinnennetze bilden, und ihre Sekundärstruktur sind β-Faltblätter. Kollagen ist ein reichlich vorhandenes faseriges Protein in Wirbeltieren, das in Sehnen, Knorpel und Knochen vorkommt, und es hat eine einzigartige Struktur. Elastin ist ein wichtiger Bestandteil von Geweben wie Bändern und Haut und hochelastisch. Seine Polymerfasern bestehen aus monomeren Einheiten ohne Sekundärstruktur, jedoch mit flexibler, ungeordneter Struktur. Die ungeordnete Struktur erlaubt es, sich in zwei Dimensionen zu dehnen.
Was Sie über faserige Proteine wissen müssen.
- Faserproteine sind langgestreckte strangartige Strukturen und liegen meist in Form von Stäbchen oder Drähten vor.
- Faserproteine haben Primär- und Sekundärstrukturen.
- Faserproteine bestehen aus regulären Aminosäuresträngen.
- Beispiele für faserige Proteine umfassen: Keratin, Kollagen, Fibrin, Aktin und Elastin.
- Faserproteine wirken nur als Strukturproteine.
- Faserproteine reagieren weniger empfindlich auf Veränderungen von Faktoren wie Veränderungen der Temperatur und des pH-Werts.
- Sie sind im Allgemeinen in Wasser unlöslich.
- Faserproteine helfen beim Schutz und spielen eine strukturelle Rolle in Organismen.
Unterschied zwischen faserigem und globulärem Protein in Tabellenform
| VERGLEICHSGRUNDLAGE | GLOBULAR PROTEINE | FASERPROTEINE |
| Beschreibung | Globuläre Proteine sind stark verzweigte oder gewundene Strukturen und sind hauptsächlich für den Transport lebenswichtiger Nährstoffe wie Sauerstoff durch Hämoglobin verantwortlich. | Faserproteine sind langgestreckte strangartige Strukturen und liegen meist in Form von Stäbchen oder Drähten vor. |
| Strukturen | Globuläre Proteine bestehen nicht nur aus primären, sekundären, sondern auch aus tertiären und gelegentlich quartären Strukturen. | Faserproteine haben Primär- und Sekundärstrukturen. |
| Aminosäuresequenz | Die Aminosäuresequenz ist bei globulären Proteinen unregelmäßig. | Faserproteine bestehen aus regulären Aminosäuresträngen. |
| Beispiele | Hämoglobin, Myoglobin, Insulin und Enzyme. | Keratin, Kollagen, Fibrin, Aktin und Elastin. |
| Rolle | Globuläre Proteine werden verwendet, um Enzyme, zelluläre Botenstoffe und Aminosäuren zu bilden. | Faserproteine wirken nur als Strukturproteine. |
| Empfindlichkeit gegenüber pH und Temperatur | Globuläre Proteine reagieren empfindlicher auf Faktoren wie Temperatur und pH-Wert. | Faserproteine reagieren weniger empfindlich auf Veränderungen von Faktoren wie Veränderungen der Temperatur und des pH-Werts. |
| Löslichkeit | Sie sind im Allgemeinen wasserlöslich und bilden Kolloide. | Sie sind im Allgemeinen in Wasser unlöslich. |
| Funktion | Globuläre Proteine fungieren als funktionelles Protein, das Funktionen wie Enzyme als Botenstoffe beim Transport von Molekülen und Regulatoren ausführt. | Faserproteine helfen beim Schutz und spielen eine strukturelle Rolle in Organismen. |
